Amiloidozis

Amiloidozis ekstrasellüler fibriler proteinlerin depolanmalarının doku hasarı ve fonksiyonel bozukluklardan sorumlu olduğu birçok kalıtımsal ve iltihabi bozukluklarla birlikte olan bir durumdur. Bu anormal fibriller hatalı kıvrımlı protein topluluklarıyla (normal kıvnmlı şekillerinde solublolan) oluşturulur. Bu fibriler proteinler, heparan sulfat, dermatan sulfat, başlıca serum amiloid P komponent (SAP) olmak üzere plazma proteinleri gibi geniş bir seri proteoglikanlar ve glikozaminoglikanlara bağlarıır. Bu adsorbe proteinlerde yoğun yüklü şeker gruplarının varlığı depolanmalara nişastaya benzediği düşünülmüş olan boyanma karakteristiklerini (amiloz) verir. Bu nedenle depolanmalar, depolanmaların "nişasta"ile ilişkisiz olduğu anlaşılmış olmasına rağmen artık yerleşmiş olan amiloid ismiyle isimlendirilir.

Amiloid Depolanmasının Patogenezi

Amiloidozis temelde bir hatalı protein katlanma bozukluğudur. Arniloid strüktürelolarak aynı morfolojik görünüme sahip e de, homojen bir protein değildir. Aslında 20' den fazla (son ayıranda, 23) farklı protein,arniloid görünümünde fibriller oluşturmak üzere toplanabilir. Tüm amiloid depolanmaları gelişmelerine bakmaksızın her biri bir arada kınlan kıvnmlı polipeptid zincirleri oluşturan 7.5-10 nm çapta dallanmayan fibrillerden meydana gelir. Kongo kırmızısı boyası bu fibrillere bağlanan ve ekseri dokularda amiloid depolarını tesbit etmek için kullanılan kırmızı-yeşil iki renklilik (çift kırma) oluşturur.Belli proteinlerin toplanmasına ve ekstrasellüler dokularda depolanan fibrillerin meydana gelmesine birçok faktör katkıda bulunur (Şek. 5-36).

• Protein, hatalı kınlan biçimlerin çökelmesine yol açacak bir yapıda olabilir fakat sadece konsantrasyonu anormal yüksek seviyelere ulaştığında çökelme görülür. Bu, bir kişi yaşlandığında (senil amiloidozis) veya üretim arttığında (kronik iltihabi durumlardaki gibi) veya eğer proteinin ek kresyonu bozulursa (uzun süreli diyalizle olan amiloidozis) olabilir.

• Bir mutasyon uygunsuz kıvnlmaya eğilimli ve çökeltiler oluşturan bir protein formuna yol açabilir (herediter amiloidozis).

• Sınırlı proteolizis arniloid fibrilieri meydana getiren bir protein yaratabilir (Alzheimer hastalığıyla birlikteki amiloidozis).Biyokimyasal olarak farklı olduğu belirlenmiş 2D'den fazla amiloid proteininden üçü en sıktır

• AL (hafif zincir amiloid) protein, plazma hücreleri tarafından meydana getirilir ve tamamlanmış immünglobulin (lg) hafif zincirlerinden, hafif zincirlerin amino-terrninal parçalarından veya her ikisinden meydana gelir. Muhtemelen domain yapısının stabilitesini bozan amino asitleri n varlığı nedeniyle, sadece çok az 19 hafif zinciri çökelme özelliğindedir.AL tipinde amiloid fibril proteini depolanması bazı monoklonal B hücre proliferasyon tipleriyle ilişkilidir

• AA (amiloid-assosiye] fibril, karaciğerde sentezlenen SAA (serum amiloid-assosiye] protein denilen daha büyük (12-kD) bir serum prekursöründen gelişen özgün bir nonimmünglobulin proteindir. Bu proteinin yapımı, iltihabi durumlarda "akut faz cevabı"nın bir parçası olarak artar. Bu nedenle bu tip amiloidozis kronik iltihabi bozukluklarla birliktedir.Artmış SAA oluşumu arniloid depolanmalarını oluşturmaya yetmez. SAA'nın normalde makrofajlardan gelişen enzimlerle solubl son ürünlere parçalandığına inanılır. Defektli proteoliz AA fibrillerin çökelmesine ve birikmesine yol açan hatalı kıvrılmış, yeter iz parçalanmış SAA meydana getirebilir. Her ne kadar bu makul bir hipotezse de, hiçbir hastada spesifik enzimatile defekt tesbit edilmemiştir.

• A{3 amiloid, Alrheimer hastalığı serebral lezyonlarında bulunur. A{3 peptid bu hastalıkta serebral kan damarlarındaki arniloid depoların ve serebral plakların nüvesini meydana getiren 4-kD ağırlığında bir peptiddir. A~ protein, amiloid prekursör protein(APP) denilen çok daha büyük bir transmembran glikoproteinden gelişir.Çeşitli klinik durumlarda diğer birçok amiloid depolanmalan bulunmuştur:

• Transtiretin (TTR), tiroksin ve retinole bağlanan ve bunları taşıyan, ismini de bu özelliğinden alan normal bir serum proteinidir. Transtiretini kodlayan gende mutasyonlar amiloid depoları oluşturmak üzere çökelen bir protein (ve onun parçaları) yapımıyla sonlanır.Sonuçta gelişen hastalıklara ailevi amiloid polinöropatileri denir. Transtiretin yaşlı kişilerin kalbinde de depolanır (senil sistemik amiloidozis), bu kişilerde protein strüktürel olarak normaldir fakat yüksek konsantrasyonlarda depolanır. Bazı ailevi amiloidozis olguları mutant lirorim depolanmalarıyla ilişkilidir.

• Bir MHC class i molekülü ve normal serum proteini olan {32-mikroglobulin, uzun süren hemodializin komplikasyonu olan amiloidozisde, amiloid fibril subunitesi(A~2m) olarak tesbit edilmiştir. A~2m fibrilleri strüktürel olarak normal ~2m proteine benzer.Bu protein böbrek hastalarının serumunda yüksek konsantrasyonlarda bulunur ve diyaliz membranıarda efektif şekilde filtre edilmediğinden dolaşırnda kalır. Bazı serilerde %60-80 kadar hastada uzun süreli diyalizde sinovya, eklemler ve tendon kılıflannda amiloid depolanmaları gelişir.

• Hormonlar (prokalsİtonin) ve keratin gibi farklı prekursörlerden gelişen amiloid depolanmaları da bildirilmiştir.

Amiloidozis Sımflaması

Biyokimyasal bir arniloid tipi (AA gibi) herhangi bir farklı klinik durumda olabileceğinden, bu tartışma için kombine biyokimyasal ve klinik sınıflama izlenmiştir.Amiloid birçok organı tutan sistemik (jeneralize) biçimde olabilir veya birikme kalp gibi, tek bir organa sınırlıysa lokalizedir. Klinik temelde, sistemik veya jeneralize tip bazı immünosİt diskrazisi ile birlikte olursa primer amiloidozis, alttaki kronik bir iltihabi hastalık veya doku hasarlandırıcı olayın komplikasyonu olarak olursa sekonder amiloidozis olarak sınıflandırılır. Herediter veya ailesel amiloidozis birçok farklı organ tutulum tipleriyle heterojen fakat ayn bir gruptur.

Amiloidozisle İmmünosit Diskrazisi (Primer Amiloidozis)

Bu sınıftaki amiloid, ekseri sistemik dağılımdadır ve AL tipindedir. Birleşik Devletlerde her yıl aşağı yukarı 3000 yeni vaka ile bu en sık amiloid tipidir. Bu sınıfta en iyi örnek malign bir plazma hücre neoplazisi olan multiple myelom ile birlikteki amiloidozisdir.Malign B hücreler karakteristik olarak serum elektroforezinde bir M (myelom) protein spike oluşturan anormal miktarlarda tek bir spesifık 19 sentez eder. Plazma hücreleri tam 19 molekülleri sentezine ilave olarak.Bence Jones proteinleri (Bence Jones proteinlerinin küçük moleküler boyutları nedeniyle idrarda da sıklıkla ekskrete edilirler) olarak da bilinen y veya K hafif zincirleri sentezleyip, sekrete edebilir. Bunlar multipl myelomlu hastalanın %70 kadarında serumda bulunur ve amiloidozis geliştiren hemen tüm myelomlu hastalar serum veya idrarlarında veya her ikisinde Bence Jones proteinlerine sahiptir. Ancak serbest hafif zincirlere sahip sadece %6-%15 myeloma hastası amiloidozis geliştirir. Açıkça.

Bence Jones proteinleri varlığı gerekliyse de, kendi başına amiloidozis geliştirmeğe yeterli değildir. Diğer değişkenler, oluşturulan hafif zincir tipi ve onun katabolizması"amiloidojenik potansiyele katkı sağlar ve Bence Jones proteinlerinin depolanmasını etkiler.AL amiloidi hastaların büyük kısmı klasik multipI myeloma veya diğer belli bir B-hücre neoplazmana sahip değildir. Bu tür hastalar da primer amiloidiz olarak sınıflandırılır,çünkü klinik bulgular başka herhangi bir hastalığa değil, amiloid birikimine bağlıdır. Bu çeşit hemen tüm vakalarda hastalar kemik iliğinde orta derecede plasma hücre sayısı artışına sahiptir ve serum veya idrarda monoklonal immünoglubulinler veya serbest hafif zincirler bulunabilir. Açıkçası, bu hastalar tümör kitlesi meydana getirmek yerine anormal bir protein meydana getirmenin başlıca belirti olduğu bir B hücre diskrazisine sahiptir.

Reaktif Sistemik Amiloidozis

Bu tipte arniloid depolamaları sistemik dağılımdadır ve AA proteinden meydana gelir. Bu ımf önceleri birlikteki bir iltihabi duruma sekonder olduğundan, sekonder amiloidoris olarak isimlendirilmiştir. Reaktif sistemik amiloidozis vakalarının çoğunda ortak özellik, enfeksiyöz ve nonenfeksiyöz kronik iltihabi durumların bir spektrumunda oluşan uzamış hücre hasarıdır. Klasik olarak, tüberküloz,bronşektazi ve kronik osteomiyelit en sık nedenlerdir.Etkili antimikrobik tedavilerin ilerlemesiyle, reaktif sistemik amiloidozis otoimmün durumların (RA,ankilozan spondilitis ve iltihabi barsak hastalığı) neden olduğu kronik iltihap durumunda en sıktır. RA amiloidiz geliştirmeye özellikle yatkındır, bu hastaların %3 kadarında amiloid depolanması görülür. Narkotiklerin"deri içine enjeksiyonundan kaynaklanan kronik deri infeksiyonları da amiloid depolanmasıyla birliktedir. ihanet, reaktif sistemik amiloidozis en sık ikisi, renal hücreli karsinomu ve Hodgkin lenfoma olmak üzere,immün hücrelerden gelişmeyen tümörlerle birlikte olabilir.

Ailesel (Herediter) Amiloidozis

Çeşitli ailevi amiloidozis tipleri tarif edilmiştir. Çoğu nadirdir ve sınırlı coğrafi alanlarda görülür. En iyi karakterize edilmiş olan familyal Akdeni: At .; .Ienilen otozomal resesif bir durumdur. Bu. perit •. 1, levra ve sinovyal membranlar dahil serozal yüz• rin ilıihabıyla birlikte olan ateş nöbetleriyle karakırli teşlitir bozukluktur. Bu bozukluk bilhassa Ermeni, Sefardik .atmdiler ıe Arap kökenlilerde tesbit edilir. Reaktif i ternik amiluidozisden ayırt edilemeyen yaygın doku tutulumuyla birliktedir. Arniloid fibril proteinleri, bu ip amiloidozisin bu hastalığı karakterize eden yineleyen iltihap nöbetlerinden kaynaklandığını düşündürecek ekilde, AA oroteinlerden yapılmıştır. Aile el Akdeniz ateşi için gen klonlanmıştır ve ürününe piriri denmiştir. Fonksiyonu bilinmiyorsa da, pirinin bulur. nÖu-ufillerın fonksiyonunu inhibe eden akut iltihabın regüla yonundan sorumlu olduğu ileri sürülmü tür. Bu gende bir mutas onla minör travmalar doku harabiyetine yol açın kuvvetli bir iltihap yanıtı oluşturur.Ailevi Akdeniz ateşine zıt olarak, bir grup otozornal dominant ailevi bozukluklar başlıca perifen . ve otonom sinirlerde amiloid depolanmasıyla nitelenir. Bu ailevi amiloidotik polinöropatileri dünyanın farklı yerlerindeki soylarda, mesela, Portekiz, Japonya, İsveç ve Birleşik Devletlerde tarif edilmiştir. Daha önce bahsedildiği gibi,bu ailevi polinöropatilerdeki fibriller, mutant ATTR'lerden yapılmıştır.

Lokalize Amiloidozis

Bazen amiloid depolanmalan organizmada diğer başka bir yerde olmaksızın, tek bir organ veya dokuyla sınırlıdır. Depolanmalar makroskobik olarak tesbit edilebilir noduler kitleler yapar veya sadece mikroskobik incelemede ortaya çıkar. Noduler (tümör oluşturan) amiloid depoları en sık akciğer,larinks, deri, mesane, dil ve göz bölgesinde tesbit edilir. Bu arniloid depolanmalan çevresinde sıklıkla lenfosit ve plazma hücreleri infiltrasyonu vardır bu bulguya, amiloidin bu hücrelerden kaynaklandığını ya da amiloid nedeniyle hücrelerin bu bölgede toplanmış olduğunu düşündürür. Bazı vakalarda, amiloid, AL protein içerir ve bu nedenle immünositten kaynaklanan amiloidin 10- kalize biçimini temsil eder.

Endokrin Amiloid

Tiroid glandının meduller karsinornu,pankreas adacık tümörleri, feokromositomalar ve midenin indifferansiye karsinomlan gibi bazı endokrin tümörlerde, tip 2 diabetes mellituslu hastalarda Langerhans adacıklarında da lokalize amiloidin mikroskobik depolanmalan bulunabilir. Bu durumlarda amiloidojenik proteinler ya polipeptid hormonlardan (meduller karsinorna) veya özgün proteinlerden (adacık amiloid polipeptidi gibi) gelişir gibi gözükmektedir.

Yaşlanma Amiloidi

Yaşlılıkla birçok iyi dökümante edilmiş amiloid depolanma tipi vardır. Seni! Sistemik amiloidozis yaşlı kimselerde (ekseri 70 ve 80'lerinde) sistemik amiloid depolanmasını ifade eder. Dominant tutulum ve ilişkili kalp fonksiyon bozukluğundan (tipik olarak restriktif kardiyomiyopati ve aritmilerle ortaya çıkan) bu tip, senil kardiyak amiloidozis olarak isimlendirilir. Bu tipte amiloid normal TTR molekülünden meydana gelir. Aynca, sadece kalbi etkileyen diğer tip, bir TIR mutant formunun depolanması sonucudur. Aşağı yukan Birleşik Devletlerdeki %4 zenci nüfus bir mutant allel taşıyıcısıdır ve kardiyomiyopati hem homozigot, hem heterozigot hastalarda tesbit edilmiştir.

Morfoloji

Belirtilen hiçbir sınıfta amiloid depolanmalarının organ veya doku dağılımının sabit veya ayırt ettirici tarzı yoktur. Yine de, birkaç genelleme yapılabilir. Kronik iltihabi bozukluklara sekonder amiloidozisde, tipik olarak böbrekler, karaciğer, dalak, lenf nodülleri, surrenaller, tiroid ve diğer birçok doku da etkilenmiştir. Her ne kadar immünosit- ilişkili amiloidozis sekonder tipten organ dağılımı ile gerçekçi şekilde ayrılamasa da, o kalp, gastrointestinal sistem, solunum sistemi, periferik sinirler, deri ve dili daha sık tutar. Ancak, reaktif sistemik amiloidozisle (sekonder amiloidozis) etkilenen aynı organlar, böbrekler,karaciğer ve dalak dahil, immünosit-ilişkili hastalık tıpinde de depolanmalar içerebilir. Herediter sendromlarda amiloid depolanmalarının lokalizasyonu değişkendir. Ailevi Akdeniz ateşinde amiloidozis böbrekleri, kan damarlarını,dalak, solunum sistemi ve (nadiren) karaciğeri tutmak üzere yaygındır. Kalan herediter sendromlarda amiloid lokalizasyonu bu antitelerin isimlerinden çıkartılabilir.

Klinik bozukluk ne olursa olsun amiloidozis, makroskobik incelemede belirgin olabilir veya olmayabilir. Küçük miktarlardaki birikme kesilen organın yüzeyi iodür veya sülfirik asidie boyanmadan çoğu kez fark edilmez. Bu, amiloid depolarının maun kahverengi boyanmasına yol açar. Amiloid daha fazla miktarlarda birikirse, organ ekseri büyümüştür ve doku bal mumu gibi, sert kıvamlı gri görünür. Histolojik olarak amiloid birikimi daima ekstrasellülerdir ve hücreler arasında başlar, ekseri basal membranıara komşu olarak. Amiloid birikince hücrelere saldırır, zamanla onları sarıp, tahrip eder. İmmünosit assosiye tipte perivasküler ve vaskuler lokalizasyonlar sıktır.

Amiloidin histolojik tanısı hemen tamamen boyanma karakteristiklerine dayanır. En sık kullanılan boyama tekniği, norm alışıkta amiloid depolarına pembe veya kırmızı renk veren Kongo kırmızısı boyasını kullanır. Polarize ışık altında Kongo kırmızısı ile boyanmış amiloid, elmayeşili denilen çift kırma gösterir.Bu reaksiyon bütün amiloid tipleri tarafından paylaşılır ve amiloid fibrillerinin çapraz f3-kıvrımlı yapısındandır. Doğrulanması amorf, oryantasyonsuz ince fibriller ortaya koyan elektron mikroskobiyle sağlanır. AA, AL ve ATTR amiloid tipleri spesifik immün histokimyasal boyanmayla da ayırt edilebilir.Farklı klinik amiloidozis tiplerinde organ tutulum şekli farklı olduğundan, her major organ tutulumu ayrı tanımlanmıştır.

Böbrek. Böbrek amiloidozisi hastalıkta en sık ve en ciddi tutulumdur. Makroskobik olarak böbrek değişmemiş görünebilir veya anormal büyük, soluk, gri ve serttir.Uzun süreli hastalıkta böbrek küçülmüş olabilir. Mikroskobik olarak arniloid depolanmalan başlıca 910- marullarda bulunur, fakat interstisyel peri tubuler dokuda kan damarı duvarlarında da bulunur. Glomerül ilk,mesangial matrikste fokal depolanmalar ve kapiller yumağın basal membranıarında diffüz veya noduler kalınlaşmalar geliştirir. ilerlemeyle, depolanma kapiller lümene ilerler ve sonunda vasküler yumağın total obliterasyonuna neden olur.İnterstisyel peri tubuler depolanmalar sıklıkla tubuler lümenlerde muhtemelen proteiniz yapıda amorf pembe silindirlerle birliktedir.Çoğu kez belirgin vaskuler daralmaya neden olan amiloid depoları her boydaki kan damarlarının duvarlarında gelişebilir.

Dalak. Dalak amiloidozisi çoğu kez orta veya hatta şiddetli dalak büyümesine neden olur (200-800 mg). Bilinmeyen nedenlerle iki tipten biri gelişebilir. Depolanmalar makroskobik incelemede tapyoka-benzeri granüller oluşturarak hemen dalak follikülleriyle sınırlı olabilir ("sago dalağı") veya tutulum başlıca dalak sinüslerini etkiler ve sonunda büyük tabaka benzeri depolanmalar oluşturarak ("Iardaceous dalak") dalak pulpasına uzanır. Her iki tipte de dalak sert kıvamhdır ve kesit yüzü soluk, gri, balmumu depolanmalar ortaya koyar.

Karaciğer. Karaciğer amiloidozisi masif büyümeğe neden olabilir (9000 mg kadar). Bu tip vakalarda karaciğer ileri derecede soluk, grimsi ve hem dış yüz, hem kesit yüzünde balmumsudur. Histolojik olarak amiloid depo/an ilk Disse mesafesinde görünür ve sonra progresif olarak hepatik parankime ve sinüzoidlere ilerler.Tuzağa düşen karaciğer hücreleri kompresyon atrofisine gider ve nihayetinde yerine amiloid tabakaları geçer. Ağır bir tutulma durumunda bile karaciğer fonksiyonu korunmuş olabilir. Kalp. Kalp amiloidozisi izole organ tutulumu veya sistemik dağılımın bir parçası olarak gelişebilir. Sistemik tutulumla birlikte olduğunda, çoğu kez immünosit diskrazisi ile birliktedir. izole form (senil amiloidozis) ekseri yaşlılara özgüdür. Depolanmalar makroskobik tetkikte belirgin olmayabilir veya minimalden ortaya kardiyak büyümeğe sebep olabilir. En karakteristik makroskobik bulgu, bilhassa atrial boşluklarda, belirgin gri-pembe, çiy-benzeri subendokardiyal kabartılardır. Histolojik tetkikte myokardiyal fibriller arasında başlayan depolanmalar tipikolarak myokardiyum boyunca bulunur ve sonunda baskı atrofisine sebep olur.

Diğer Organlar. Amiloidozis diğer organlarda genellikle sistemik hastalıkta tutulur. Sürrenaller, tiroid ve hipofiz sık tutulum yerleridir. Bu durumda amiloid depolanmaları stroma ve endotel hücreleriyle ilişkili olarak başlar ve progresif olarak parankimal hücrelere saldırır. Büyük miktarlarda amiloid sürpriz şekilde, bu endokrin organların herhangi birinde belirgin fonksiyon bozukluğu yapmaksızın bulunabilir. Gastrointestinal sistem nisbeten tercih bölgesini. Her düzeydeki amiloid bazen neoplazrnlardan ayırt edilmesi gereken tümöral kitleler oluşturabilir. Dilde noduler depolanmalar makroglossia meydana getirebilir. Sistemik vakalarda gastrointestinal sistemin sık tutulmasının temelinde, şüpheli vakalarda gingival, intestinal ve rektal biopsiler tanıya hizmet eder.Uzun süreli dializ alan hastalarda 132-microglobulin arniloid depolanması en sık median sinirin kompresyonuyla sonlanan (karpal tunel sendromu) el bileği karpal ligamanında olur.

Klinik Korelasyon

Amiloidozis, kendisiyle ilişkili belirgin klinik belirtisi olmayan bir hastanın otopsisinde şüphelenilmeyen bir bulgu olabilir veya ciddi klinik fonksiyon bozukluklarından ve hatta ölümden sorumlu olabilir. Hepsi özellikle tutulan yer veya organa ve tutulmanın şiddetine bağlıdır. Zayıflık, halsizlik ve kilo kaybı gibi nonspesifik şikayetler en sık başlangıç semptomlarıdır. Daha sonra, amiloidozis birçok yoldan biriyle ortaya çıkar: renal hastalıkla, hepatomegali, splenomegali veya kardiyak anomalilerle. Şiddetli proteinüri yapan renal tutulum (nefroıik sendrom) reaktif sistemik amiloidozisde semptomların ekseri major nedenidir. Renal hastalığın progresyonu renal yetmezliğe sebep olabilir ki, amiloidozisde önemli bir ölüm nedenidir. Hepatomegali nadiren anlamlı klinik fonksiyon bozukluğuna sebep olur, fakat başlangıç bulgusu olabilir.Kardiyak amiloidozis iletim bozuklukları veya restriktif kardiyomiyopatiyle kendini gösterebilir.Kardiyak aritmiler kardiyak amiloidozisde önemli bir ölüm nedeni olabilir. Büyük bir seride AL amiloidli hastaların %40'ı kardiyak hastalıktan ölmüştü.

Amiloid tanısından klinik ve semptomlar ve bahsettiğimiz bazı bulgulara dayanarak şüphelenilebilir. Ancak, kesin tanı için daha sık spesifik testler yapılmalıdır.Biyopsi ve Kongo kırmızısı boyası amiloidozis tanısı için en önemli araçtır. Biyopsi genellikle tutulduğundan şüphelenilen organdan alınır. Mesela, renal biopsi üriner anomali bulunduğunda yararlıdır. Rektal ve gingival biopsi örnekleri jeneralize amiloidozisli vakaların %7S kadarında amiloid içerir. Abdominal Kongo kırnuzısı ile boyanan yağ aspiratlarının incelenmesi düşük riskli basit bir metodudur. AL arniloidozisden şüphelenilen vakalarda serum ve üriner elektroforez ve immün elektroforez yapılmalıdır. Bu tip vakalarda kemik iliği aspiratı multipI myeloma iskelet lezyonları bulunmasa bile ekseri plazmositozis gösterir.Jeneralize amiloidozis hastalarının geleceği, ortalama yaşam, tanıdan sonra 1 ile 3 yıl arasında değişmek üzere kötüdür. AA amiloidozisde prognoz belli bir oranda alttaki durumun kontrolüne bağlıdır. Myeloma-assosiye amiloidozisli hastalar Her ne kadar alttaki bozukluk için kullanılan sitotoksik ilaçlara cevap verebilirse de,kötü prognoza sahiptir. Beraberindeki durum tedavi edildikten sonra amiloid rezorpsiyonu bildirilmişside bu durum nadirdir.